NBIB16002U Proteinkemi og enzymologi for biologer

Årgang 2024/2025
Engelsk titel

Protein Chemistry and Enzymology for Biologists

Uddannelse

Bacheloruddannelsen i biologi

Kursusindhold

Kurset omhandler proteiners molekylære struktur og funktion. I kurset gennemgås aminosyrernes kemiske egenskaber, og de fundamentale, atomare og molekylære vekselvirksninger som de indgår i, i proteiner. Kurset giver indblik i nogle af de biokemiske metoder, der anvendes i bestemmelse af proteiners tre-dimensionelle (3D) struktur, stabilitet, fleksibilitet, og biomolekylære interaktioner, samt rekombinant udtryk og oprensnings. Desuden gennemgås grundlæggende principper indenfor proteintermodynamik, enzymkinetik- og mekanismer, protein-ligans interaktioner, proteinmodifikationer og proteomanalyser. 

 

Formålet med kurset er at give den studerende en faglig baggrund for forståelse og diskussion af biologiske emner som afhænger af eller involverer proteiner. Kurset forbereder også den studerende til mere specialiserede, valgfrie kurser indenfor proteinvidenskab som udbydes på Biologisk Institut, f.eks. ”NBIA06017U Protein Science A” og ”NBIA06019U Protein Science C”.

 

Emner og nøgleord som gennemgås på kurset:

  • Aminosyrernes kemiske struktur og egenskaber
  • Primære, sekundær, tertiær og kvarternær struktur af proteiner
  • Proteinevolution, divergent/konvergent evolution, ortolog/paralog, sekvens alignment
  • Proteindomæner og oligomere former
  • Protein-protein og protein-ligand interaktioner, herunder Ka og Kd
  • Enzymkatalyse, -regulering, -kinetik og -mekanismer
  • Steady-state og Michaelis-Menten kinetik, herunder begreberne Km, kcat, v0, Vmax
  • Enzymhæmning, -kooperativitet og -allosteri, herunder begrebet Ki
  • Post-translationelle modifikationer, glycosylering, forsforylering, lipidering og disulfidbroer
  • Modning af proteiner og transport i det sekretoriske system
  • Proteinfoldning og chaperoner
  • Protein co-faktorer, co-, holo- og apo-enzym, metalkoordinering i proteiner
  • Proteindynamik -og stabilitet, herunder begreberne m, Cm, Tm, ∆G, ∆H, ∆S
  • Strukturel analyse og struktur-funktionsstudier
  • Bestemmelse af proteinstruktur: Nuclear magnetic resonance (NMR)-spektroskopi, røntgen diffraktion, og cryo-elektronmikroskopi (cryo-EM)
  • Nativt uordnede proteiner
  • Fluorescens spektroskopi
  • UV-absorption
  • Massespektrometri
  • Cirkulær dikroisme (CD) spektroskopi
  • Søjlekromatografi
  • Elektroforese
  • Proteiners samspil med lipider og cellemembraner
  • Hydrofobicitet og hydropati plot
  • Membranproteiner, herunder kanaler, pumper, transportører og receptorer
  • Signaltransduktion og feedback regulering
Målbeskrivelser

Efter fuldførelse af kurset forventes den studerende at opnå følgende: 

 

Viden:

  • Forklare og kommunikere kursets emner for og med andre fagprofessionelle.
  • Beskrive proteiners kemiske egenskaber, struktur og interaktioner og deres betydning for dets funktion, samt interaktion med det omkringliggende miljø.
  • Genkende og beskrive metoder til oprensning, biokemisk karakterisering og strukturbestemmelse af proteiner.
  • Identificere og klassificere proteiner på baggrund af deres topologi, struktur, kemiske egenskaber og post-translationelle modifikationer.
  • Beskrive grundlæggende begreber og analysemetoder inden for proteinevolution.
  • Redegøre for steady-state kinetik i relation til enzymfunktion, og -mekanisme.
  • Forklare hvorledes udvalgte enzymer virker, samt hvordan deres aktivitet reguleres på molekylært og cellulært niveau.
  • Redegøre for og beskrive proteinfoldning og -misfoldning i relation til proteinstabilitet og termodynamiske begreber.
  • Forklare og eksemplificere allosteri, kooperativitet.og protein-ligand interaktioner.
  • Forklare biologiske membraners opbygning, og beskrive funktionen og strukturen af proteinerne deri.

 

Færdigheder:

  • Sammenligne og organisere metoder til eksperimentel karakterisering og analyse af proteinstrukturer (fluorescens spektroskopi, UV-absorption, massespektrometri, CD-spektroskopi, NMR-spektroskopi, røntgen diffraktion, og cryo-EM) og hvordan disse komplementerer hinanden.
  • Vurdere metoder til proteinoprensning og biokemisk karakterisering af proteiner.
  • Sammenligne proteinstrukturer, herunder proteinklasser og udvalgte proteinmotiver.
  • Analysere, anvende og vurdere kinetiske og termodynamiske parametre og resultater for proteiner.
  • Anvende og analysere dobbelt reciprokt plot til bestemmelse af kinetiske parametre.
  • Anvende og vurdere termodynamiske og ligevægtsanalyser af protein-ligand interaktioner.
  • Analysere og diskutere problemstillinger af proteinkemisk karakter i relation til en eller flere af kursets emneområder.

 

Kompetencer:

  • Vurdere og kritisk analysere proteinkemiske problemstillinger i relation til en eller flere af kursets emneområder.
  • Overføre opnået viden og tillærte færdigheder i efterfølgende kurser indenfor proteinvidenskab og diskussion med andre fagprofessionelle.
Undervisningsmateriale

Seneste udgave af Berg, Tymoczko, Gatto, Stryer: Biochemistry, samt supplerende materiale på Absalon.

Kemi (KemiBio), Matematik (MatStat) og Almen Biokemi (BioK1) forudsættes bekendt. Kurset vil også kunne følges af studerende på Bioteknologi, Kemi og Nanoscience med tilsvarende faglige forudsætninger.
Forelæsninger og eksaminatorier.
  • Kategori
  • Timer
  • Forelæsninger
  • 16
  • Holdundervisning
  • 25
  • Forberedelse (anslået)
  • 159
  • E-læring
  • 2
  • Eksamen
  • 4
  • I alt
  • 206
Mundtlig
Kollektiv
Løbende feedback i undervisningsforløbet
Peerfeedback (studerende giver hinanden feedback)

Der gives løbende kollektiv og individuel mundtlig feedback i undervisningsforløbet til forlæsninger og eksaminatorier. 

Man kan også få feedback ved at tage tests på Absalon.

Point
7,5 ECTS
Prøveform
Skriftlig stedprøve, 4 timer med opsyn.
Prøveformsdetaljer
Den skriftlige stedprøve er en ITX-eksamen.
Se vigtig information om ITX-stedprøver på Studieinformation under punktet: Eksamen -> Eksamensform og regler -> Skriftlig stedprøve (ITX-prøve)
Hjælpemidler
Alle hjælpemidler tilladt

KU’s eksamenshus stiller computere til rådighed ved ITX-eksamenen.
Egne digitale hjælpemidler, såsom computer, tablet, lommeregner, mobiltelefon mv. må ikke medbringes.

Bøger, noter og lignende kan medbringes i papirform eller uploades før eksamen og tilgås digitalt fra ITX-computeren. Læs mere om dette på Studieinformation.

Bedømmelsesform
7-trins skala
Censurform
Ingen ekstern censur
To interne bedømmere
Reeksamen

Samme som ordinær eksamen.

Hvis der er 10 eller færre tilmeldte bliver eksamensformen ændret til en 30 min. mundtlig eksamen på baggrund af fem hovedspørgsmål. Den mundtlige reeksamen er uden forberedelse eller hjælpemidler. 

Kriterier for bedømmelse

For at opnå karakteren 12, skal den studerende overbevisende og præcist kunne demonstrere viden, færdigheder og kompetencer som beskrevet under målbeskrivelsen.