NBIA04014U Proteinkemi og enzymologi I

Årgang 2022/2023
Engelsk titel

Protein Chemistry and Enzymology I

Uddannelse

Bacheloruddannelsen i molekylær biomedicin

Kursusindhold

Teoretisk grundkursus i proteinkemi og enzymologi. I kurset gennemgås aminosyrernes kemi, proteiners strukturelle niveauer, proteinstrukturbestemmelse, proteinstabilitet, proteinfleksibilitet, enzymkinetik og enzymmekanismer, protein-ligand interaktioner, membranproteiner samt proteinmodifikationer. Under denne gennemgang lægges vægt på betydningen for proteinfunktion og forståelsen af relevante sygdomme og behandling af disse.

Målbeskrivelser

Viden:

Den studerende kan/har:

  • Redegøre for aminosyrernes struktur, herunder visse posttranslationelle modifikationer, og funktionelle egenskaber
  • Redegøre for og beskrive primær- sekundær, tertiær og kvartenærstruktur
  • Redegøre for proteinmodifikationer i forbindelse med sekretorisk transport, samt analytiske metoder i relation til dette emneområde
  • Redegøre for betydningen af proteinstruktur for proteinfunktion
  • Redegøre for almindelige begreber og analysemetoder inden for proteinevolution (divergent/konvergent evolution, ortolog/paralog)
  • Redegøre for kovalente og ikke-kovalente interaktioner og fysiske kræfter af betydning for proteiner, herunder vands betydning for samme, og disses afhængighed af afstande
  • Redegøre for metalkoordination i proteiner og dennes betydning
  • Beskrive anvendelsen af metoder til analyse af proteinstrukturer (fluorescens spektroskopi, absorbtion, massespektrometri, cirkulær dikroisme, NMR-spektroskopi, røntgen diffraktion, krystallisation)
  • Beskrive metoder til proteinoprensning (kromatografi og elektroforese)
  • Kendskab til den molekylære basis for klassifikation af proteinstrukturer herunder motiver, super-sekundære strukturer, fold, domæner og moduler
  • Redegøre for steady-state og Michaelis-Menten enzymkinetik
  • Redegøre for kinetik og –termodynamik i relation til enzymfunktion og proteinstabilitet
  • Definere enzym, cofaktor, coenzym, holo- og apoenzym
  • Redegøre for og beskrive hvorledes enzymaktivitet kan reguleres in vivo og in vitro (hæmmere, regulatoriske enzymer, allosteri, feedback inhibering, reversibel kovalent modifikation, fosforylering, zymogen)
  • Redegøre for enzymatisk og inhibitorisk kontrol af blodkoagulations- og fordøjelsessystemet
  • Beskrive og forklare enzymmekanismer og –funktion (serinproteaser, glykosidaser (lysozym), metalloenzymer, syre-base katalyse, kovalent katalyse, metalion katalyse, nukleofil)
  • Redegøre for og beskrive proteinfoldning og -misfoldning samt proteinstabilitet
  • Beskrive assisteret proteinfoldning og chaperoner
  • Beskrive strukturelle og funktionelle aspekter af protein-ligand interaktioner
  • Redegøre for struktur og funktion af hæmoglobin, herunder regulering
  • Redegøre for protein eksport ud af cellen for relaterede post-translationelle modifikationer
  • Redegøre for biologiske membraners opbygning og topologi af membranproteiner
  • Redegøre for hydropati plot
  • Redegøre for membranproteiners funktion og struktur
  • Redegøre for nativ uorden i proteiner
     

Færdigheder:

Den studerende kan:

  • Demonstrere forståelse for anvendelsen af metoder til analyse af proteinstrukturer (fluorescens spektroskopi, absorbtion, massespektrometri, cirkulær dikroisme, NMR-spektroskopi, røntgen diffraktion, krystallisation)
  • Demonstrere forståelse af proteinstrukturer, herunder intermolekylære kræfter og metoder til strukturbestemmelse
  • Demonstrere forståelse for metoder til proteinoprensning (kromatografi og elektroforese)
  • Analysere, anvende og vurdere kinetiske og termodynamiske parametre (KM, Vmax, v0, kcat, KI, Ka, Keq, Kd, m, Cm, Tm, ∆G, ∆H, ∆S)
  • Anvende og vurdere anvendeligheden af metoden dobbelt reciprokt plot til bestemmelse af kinetiske parametre
  • Forklare og vurdere resultater fra kinetiske og termodynamiske analyser af proteiner
  • Anvende og vurdere termodynamiske og ligevægtsanalyser af protein-ligand interaktioner og proteinstabilitet
  • Forklare allosteri og kooperativitet og kunne spotte og analysere Scatchard og Hill plots
  • Analysere og løse problemstillinger af proteinkemisk karakter i relation til en eller flere af kursets emneområder

 

Kompetencer:

Den studerende kan:

  • Diskutere, evaluere og perspektivere problemstillinger af proteinkemisk karakter i relation til en eller flere af kursets emneområder.
Pensum i alle kurser fra 1. og 2. blok forudsættes bekendt.
Forelæsninger og eksaminatorier.
  • Kategori
  • Timer
  • Forelæsninger
  • 14
  • Holdundervisning
  • 24
  • Forberedelse (anslået)
  • 162
  • E-læring
  • 2
  • Eksamen
  • 4
  • I alt
  • 206
Mundtlig
Kollektiv
Løbende feedback i undervisningsforløbet
Point
7,5 ECTS
Prøveform
Skriftlig prøve, 4 timer med opsyn.
Prøveformsdetaljer
Kurset er udtaget til ITX-eksamen.
Se vigtig information om ITX-stedprøver på Studieinformation under punktet: Eksamen -> Eksamensform og regler -> Skriftlig stedprøve (ITX-prøve).
Hjælpemidler
Kun visse hjælpemidler tilladt

Almindelig lommeregner samt ITX regneprogrammer (Excel) tilladt.

Da eksamen afholdes som ITX-eksamen, stiller KU’s eksamenshus computere til rådighed. Egen computer, tablet eller mobiltelefon må IKKE medbringes.

Bedømmelsesform
7-trins skala
Censurform
Ekstern censur
Reeksamen

Samme som ordinær eksamen.

Hvis der er 10 eller færre tilmeldte til reeksamen, vil eksamensformen blive ændret til 30 min. mundtlig eksamen på baggrund af to hovedspørgsmål og 30 min. forberedelse med lommeregner som hjælpemiddel.

Kriterier for bedømmelse

For at opnå karakteren 12, skal den studerende overbevisende og præcist kunne demonstrere viden, færdigheder og kompetencer som beskrevet under målbeskrivelsen.